蛋清中溶菌酶提取及其結晶觀察

溶菌酶，又稱胞壁素或N-乙酰胞壁素糖水解酶，是壹種堿性酶，能水解病原菌中的粘多糖。細胞壁中N-乙酰胞壁酸與N-乙酰氨基葡萄糖之間的β-1，4糖苷鍵被破壞，使細胞壁中不溶性粘多糖分解為可溶性糖肽，導致細胞壁破碎物逃逸，細菌溶解。溶菌酶也可直接與帶負電荷的病毒蛋白結合，與DNA、RNA、脫輔基蛋白形成復鹽，從而使病毒失活。因此，該酶具有抗菌、抗炎和抗病毒的作用。

這種酶廣泛存在於人體的各種組織中，在鳥類和家禽的蛋清，哺乳動物的眼淚、唾液、血漿、尿液、乳汁等體液和微生物中也有發現，其中以蛋清最為豐富。蛋清提取的溶菌酶是由18種129個氨基酸殘基組成的單肽鏈。它富含堿性氨基酸，並有四對二硫鍵來維持酶的構型。是壹種堿性蛋白質，N末端為賴氨酸，C末端為亮氨酸。能分解革蘭氏陽性菌，如溶纖維微球菌、巨大芽孢桿菌、黃曲黴。

因為蛋清中的溶菌酶是堿性的，壹般用酸性樹脂提取。

在獲得溶菌酶的粗提取物後，在持續攪拌下加入精細研磨的硫酸銨固體，以鹽析溶菌酶。

在蛋白質溶液中加入壹些濃無機鹽[如(NH4)2SO4或Na2SO4]後，蛋白質可從溶液中凝聚沈澱出來，這種現象稱為鹽析。如此沈澱的蛋白質仍然可以溶解在水中，而不影響原始蛋白質的性質。所以鹽析是壹個可逆的過程。利用這壹特性，可以通過多次鹽析分離和純化蛋白質。

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