蛋白質電泳分離是重要的生化分離純化技術之壹。電泳是指帶電粒子在電場作用下向帶相反電荷的電極移動的現象。根據所用支持物的不同，有瓊脂糖凝膠電泳、澱粉凝膠電泳、聚丙烯酰胺凝膠電泳等。其中聚丙烯酰胺凝膠電泳(PAGE)無電滲，樣品用量少(1-100μg)。分辨率高，可檢測10-9-10-12摩爾的樣品。該凝膠機械強度高，重復性好，通過調節單體濃度或單體與交聯劑的比例可以得到不同孔徑的凝膠。-哦？Q%9v
SDS-PAGE是蛋白質定性分析的常用電泳方法，尤其適用於蛋白質純度檢測和分子量測定。+{sQ
蛋白質能被PAGE有效分離，主要是基於分子量和電荷的不同，而SDS-PAGE的分離原理只是基於蛋白質分子量的不同，因為SDS-PAGE的樣品處理液中含有SDS和待電泳樣品中的巰基乙醇(2-ME)或二巰基三醇(DTT)。能斷裂半胱氨酸殘基間的二硫鍵，破壞蛋白質的四級結構。SDS是壹種陰離子表面活性劑，即去汙劑，它能打破分子內和分子間的氫鍵，破壞蛋白質分子的二級和三級結構，與蛋白質的疏水部分結合，破壞其折疊結構。如果電泳樣品在樣品緩沖液中，應在沸水中煮沸3-5分鐘，使SDS與蛋白質充分結合，形成SDS-蛋白質復合物。SDS-蛋白質復合物在強還原劑巰基乙醇存在下，蛋白質分子中的二硫鍵被打開而不被氧化，蛋白質完全變性解聚，形成榛狀結構，穩定存在於均質溶液中。SDS與蛋白質結合後，SDS-蛋白質復合物帶有大量負電荷。平均每兩個氨基酸殘基結合壹個SDS分子。此時，各種蛋白質分子的電荷被SDS完全覆蓋，遠遠超過其原有電荷，從而可以忽略蛋白質原有的電荷，消除不同分子間原有的電荷差異。它的電泳遷移率主要取決於亞基的分子量，所以分離出的條帶也是蛋白質的亞基。
通常在樣品處理溶液中加入溴酚藍染料。溴酚藍指示劑是壹種能自由通過凝膠孔徑的小分子，因此顯示出電泳的前沿位置。當指示劑到達凝膠底部時，電泳可以停止。\$?@ & gt& ampA
此外，可以在樣品處理液中加入適量的甘油或蔗糖，增加溶液的密度，使樣品溶液在加樣時沈入加樣槽底部。
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