酸性蛋白酶。壹種源自動物胃黏膜的蛋白酶。能分解蛋白質中由芳香族氨基酸或酸性氨基酸形成的肽鍵，因此它能催化水解酪蛋白、球蛋白、組蛋白以及動物角、指甲和羽毛中的角蛋白，還能催化水解植物蛋白。但是，它不能作用於精子蛋白、鬃毛中的角蛋白和海綿中的蛋白質。除了水解天然蛋白質外，它還能水解某些多肽和二肽。它的最佳 pH 值為 1.5～2.0，在醫藥中用作消化劑。 胰蛋白酶（Parenzyme） 壹種蛋白酶，EC 3.4.21.4。在脊椎動物中，它是壹種消化酶。它在胰腺中合成為酶前體胰蛋白酶原。它作為胰液的壹種成分被分泌出來，經過腸激酶或胰蛋白酶的限制性分解，成為活化的胰蛋白酶，這是壹種肽鏈內切酶，可切斷多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基的羧基。它不僅是壹種消化酶，還是壹種活化劑，能限制糜蛋白酶原、羧肽基肽酶原和磷脂酶原等其他酶前體的分解。它是最具特異性的蛋白酶，是確定蛋白質氨基酸排列不可或缺的工具。
牛胰蛋白酶的氨基酸殘基為 223 個，分子量為 23 300，活性位點中的絲氨酸殘基是絲氨酸蛋白酶不可缺少的。除存在於脊椎動物外，還存在於家蠶、海堇菜、鯽魚、放線菌等多種生物體內。此外與高等動物的血液凝固和炎癥等有關的凝血酶、纖維蛋白溶解酶、舒血管素等蛋白酶在化學結構和特異性等方面與胰蛋白酶有著密切的關系，可以推測這些酶都是從***相同的祖先酶在進化過程中分化而來的。胰糜蛋白酶在結構和催化機理上與彈性蛋白酶也有密切關系，但其特異性有很大不同。
胰蛋白酶是從牛、綿羊或豬的胰腺中提取的壹種蛋白質水解酶。我國藥品標準規定，按幹品計算，每1毫克的效價不得低於2500單位。肽鏈內切酶是從牛、羊或豬胰腺中提取的壹種肽鏈內切酶，只破壞賴氨酸或精氨酸的羧基形成的肽鍵。白色或米黃色結晶粉末。溶於水，不溶於乙醇、甘油、氯仿和乙醚。分子量 24 000，pI 10.5，最適 pH 值 7.8 ~ 8.5 左右。pH 值 2 ~ 3 穩定，pH 值 5 以上易自溶失活，pH 值 9.0 不可逆失活。ca2+ 對酶活性有穩定作用；重金屬離子、有機磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制劑對其活性有較強的抑制作用。臨床上用於消炎和消腫，工業上用於皮革制造、生絲處理和食品加工。