英文名:乳鐵蛋白素B (Lfcin-B)
乳鐵蛋白B是胃蛋白酶水解牛乳鐵蛋白獲得的最重要的抗菌肽，具有很強的抗菌活性。研究表明，乳鐵蛋白B對大腸桿菌的最低抑制濃度為0.5 mg/mL，對金黃色葡萄球菌的最低抑制濃度為0.4 mg/ml。葡萄糖、蔗糖、麥芽糖、牛血清白蛋白、尿素和硫酸銨的濃度範圍為0～10mg/ml，乳糖和可溶性澱粉的濃度範圍為0～4mg/ml，對乳鐵蛋白B的抗菌活性影響不大。當NaCl或KCl的濃度為25～100 mmol/L，MgCl2或CaCl2的濃度為1.0～5.0 mmol/L時，乳鐵蛋白B的抗菌活性較高隨著緩沖鹽濃度和有機酸濃度(25 ~ 100 mmol/L)的增加，乳鐵蛋白B的抗菌活性下降，在弱堿性環境中乳鐵蛋白B表現出較強的抗菌活性。
乳鐵蛋白是初乳中富含的功能因子，具有抗菌等多種生物學功能。
現代研究證明，雖然U具有抗菌活性，但U酶解得到的抗菌肽的抗菌活性遠高於IJf。從Lf的酶解產物中獲得了幾種抗菌肽。乳鐵蛋白肽是胃蛋白酶水解U得到的最重要的抗菌肽，Lf降解為乳鐵蛋白肽後抗菌活性大大增強。
Tomita等人研究了由蛋白酶降解的牛乳鐵素(BLf)的生物活性肽的抗菌活性。利用胃蛋白酶降解牛奶或人乳中的鈾，分別產生乳鐵蛋白肽B (LFCIN-B)和乳鐵蛋白肽H(LFC in-H)。Lfcin。b由25個氨基酸殘基組成，分子量為3126 u；；LFCIN-H由47個氨基酸殘基組成，氨基酸序列也已確定。LFCIN-B和LFCIN-H不易被胃蛋白酶水解，均具有較強的殺菌抑菌能力，抗菌活性高於天然u，培養基環境中有無鐵不影響乳鐵蛋白的抗菌能力。乳鐵蛋白的抗菌譜也比天然U有很大提高，可以抑制壹些天然U不能抑制的微生物的生長。乳鐵蛋白具有廣譜抗菌特性，能殺滅多種食物致病菌，因此有望作為天然抗菌成分得到廣泛應用。
每種酶的pH值和溫度基本確定，所以底物的質量濃度和酶與底物的質量濃度比是酶解體系中最重要的兩個因素。特別是對於蛋白酶等位點特異性催化劑，不僅存在底物抑制，即低底物濃度下酶解反應符合米氏方程，底物濃度增加時反應速度降低，而且對產物類型也會產生影響。另壹方面，在水解程度不同的情況下，由於蛋白酶對肽鏈的切割程度不同，相應的短肽產物在質量濃度和性質上也會有所不同。本文分析了不同底物濃度、酶與底物濃度比、酶解時間對產品抑菌效果的影響，並通過正交實驗確定了最佳酶解條帶
件。
Tomita等人[2]研究了蛋白酶水解牛乳鐵蛋白(簡稱BLf)活性肽的抗菌特性。
白色酶水解牛奶或人乳Lf產生乳鐵蛋白B(事實上-
牛乳鐵素(簡稱LFCIN-B)和乳鐵蛋白H(乳-
人鐵素，縮寫為LFC in-h)。LFC因-b有25個。
氨基酸殘基，相對分子量為3 126，lfcin-h。
它由47個氨基酸殘基組成，氨基酸序列也已確定。
lfcin-b和lfcin-h都不能被胃蛋白酶進壹步水解。
它們都具有較強的殺菌和抑菌能力，其抗菌活性高於天然LF [3]。由於乳鐵蛋白具有廣譜抗菌特性，能殺滅多種食物致病菌，因此有望作為天然抗菌成分得到廣泛應用。因此，作者開展了LFCIN-B的抗菌活性研究，並建立了LFCIN-B對大腸桿菌(E.coli)和金黃色葡萄球菌(S.aureus)的抗菌活性。研究了不同碳源、氮源、無機鹽、有機酸、緩沖液和不同pH值對其抗菌活性的影響，為其在食品和醫藥行業的應用提供依據。
乳鐵蛋白B是胃蛋白酶從牛乳鐵蛋白中獲得的最重要的抗菌肽。乳鐵蛋白經胃蛋白酶水解後，其抗菌活性大大增強。通過正交試驗確定了酶法水解牛乳鐵蛋白制備乳鐵蛋白B的最佳條件。指出當底物質量濃度為50 g/L，酶與底物質量濃度比為1: 30(質量比)，酶解時間為60 min時，得到的乳鐵蛋白具有較好的質量濃度和活性。
結果表明，乳鐵蛋白B對大腸桿菌的最小抑制濃度為0.5 mg/mL，對金黃色葡萄球菌的最小抑制濃度為0.4 mg/mL。葡萄糖、蔗糖、麥芽糖、牛血清白蛋白、尿素和硫酸銨的濃度範圍為0～10mg/ml，乳糖和可溶性澱粉的濃度範圍為0～4mg/ml，對乳鐵蛋白B的抗菌活性影響不大。當NaCl或KCl的濃度為25～100 mmol/L，MgCl2或CaCl2的濃度為1.0～5.0 mmol/L時，乳鐵蛋白B的抗菌活性較高隨著緩沖鹽濃度和有機酸濃度(25 ~ 100 mmol/L)的增加，乳鐵蛋白B的抗菌活性下降，在弱堿性環境中乳鐵蛋白B表現出較強的抗菌活性。
2、文學:
食品與生物技術雜誌-2005年第2期，1-5
中國乳品工業2004年5期。