牛胰蛋白酶最初由229個氨基酸組成，含有6對二硫鍵，其氨基酸序列和晶體結構已被闡明。在腸激酶活性本身的催化下，酶原 N 端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解，釋放出纈氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸6 個肽段，生成活性胰蛋白酶。牛胰蛋白酶有 223 個氨基酸殘基，分子量為 23 800，活性部位的絲氨酸殘基是絲氨酸
酸蛋白酶不可或缺的成分。
豬胰蛋白酶的化學結構與牛胰蛋白酶十分相似，在氨基酸殘基順序上僅有41個氨基酸殘基不同，但分子構型卻有很大差異。沈降系數S20W為2.77S，pI=10.8，熱穩定性比牛胰蛋白酶穩定，Ca2+對酶的保護作用不如牛、羊明顯，沒有螯合Ca2+的中心位點。有 6 對二硫鍵，斷裂了 1~2 個鍵，這些鍵都保護了酶的活性，但沒有破壞酶分子的完整結構。該酶的活性相當於牛的 72% 和羊的 61%。
綿羊胰蛋白酶與牛、豬胰蛋白酶相似，但活性略高於牛、豬。
胰蛋白酶專門作用於由堿性氨基酸精氨酸和賴氨酸羧基組成的肽鍵。這種酶本身很容易自溶，由原來的β-胰蛋白酶變成α-胰蛋白酶，然後進壹步降解為類似胰蛋白酶的酶，甚至是片段，生命力逐漸減弱和喪失。
除脊椎動物外，它還廣泛存在於蠶類、海堇菜、小龍蝦、放線菌等生物體內。此外與高等動物的血液凝固和炎癥反應等有關的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學結構和特異性等方面都與胰糜蛋白酶有著密切的關系，可以認為這些酶都是由***同為祖先的酶在進化過程中分化出來的酶。胰糜蛋白酶在結構和催化機理上與彈性蛋白酶也有密切關系，但其特異性有很大不同。
胰蛋白酶是從牛、綿羊或豬胰腺中提取的壹種蛋白質水解酶。我國藥品標準規定，按幹品計算，每1毫克的效價不得低於2500單位。肽鏈內切酶是從牛、羊或豬胰腺中提取的壹種肽鏈內切酶，只破壞賴氨酸或精氨酸的羧基形成的肽鍵。白色或米黃色結晶粉末。溶於水，不溶於乙醇、甘油、氯仿和乙醚。ca2+對酶活性有穩定作用；重金屬離子、有機磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制劑對其活性有較強的抑制作用。臨床上用於消炎和消腫，工業上用於皮革制造、生絲處理和食品加工。